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植物病原丝状真菌RGS的研究进展

韩长志 祝友朋

韩长志, 祝友朋. 植物病原丝状真菌RGS的研究进展[J]. 北京林业大学学报. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
引用本文: 韩长志, 祝友朋. 植物病原丝状真菌RGS的研究进展[J]. 北京林业大学学报. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
Han Changzhi, Zhu Youpeng. Advances in research on RGS of phytopathogenic filamentous fungi[J]. Journal of Beijing Forestry University. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
Citation: Han Changzhi, Zhu Youpeng. Advances in research on RGS of phytopathogenic filamentous fungi[J]. Journal of Beijing Forestry University. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196

植物病原丝状真菌RGS的研究进展

doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
基金项目: 国家自然科学基金项目(31960314),云南省应用基础研究计划项目(2018FG001-028)
详细信息
    作者简介:

    韩长志,副教授。主要研究方向:经济林木病害生物防治与真菌分子生物学。Email:hanchangzhi2010@163.com 地址:650224 云南省昆明市盘龙区白龙寺300号西南林业大学生物多样性保护学院

  • 中图分类号: S432.4

Advances in research on RGS of phytopathogenic filamentous fungi

  • 摘要: G蛋白信号调控因子(RGS)作为G蛋白信号途径中发挥重要的负调控作用的蛋白,其功能主要表现影响真菌菌丝生长、产孢等发育阶段,以及次生代谢产物、色素合成等致病性方面。近些年,随着学术界对于植物病原丝状真菌RGS蛋白研究的不断深入,产生了大量的学术报道,然而,尚缺乏对模式真菌与植物病原丝状真菌中RGS蛋白系统性对比分析的研究报道。该文对模式真菌与植物病原丝状真菌RGS蛋白的结构、分类进行综述,并通过SMART保守结构域、二级结构组成情况以及遗传关系分析,明确了植物病原丝状真菌与模式真菌中的RGS蛋白均具有保守的RGS结构域以及相似的二级结构组成情况,以及根据RGS蛋白的序列同源性,明确真菌中RGS蛋白可分为6大类,具有不同结构域的RGS蛋白分别聚类。同时,对不同真菌中RGS蛋白功能进行综述,明确植物病原丝状真菌中RGS的数量和类型均多于模式真菌,RGS蛋白功能具有保守性和独特性特征。为今后学术界进一步开展植物病原丝状真菌中RGS蛋白的作用机制解析,以及植物病原丝状真菌与其他模式真菌中RGS蛋白之间的关系解析提供理论基础。
  • 图  1  不同类型RGS蛋白的结构域

    TM.跨膜区域;PAS.PAS结构域;PAC.PAC结构域;DEP.DEP结构域;PXA.PXA结构域;PX.PX结构域。TM, transmembrane region; PAS, PAS domain; PAC, PAC domain; DEP, DEP domain; PXA, PXA domain; PX, PX domain.

    Figure  1.  Structural domain among different types of RGS proteins

    图  2  模式真菌和病原菌中RGS蛋白二级结构组成对比分析

    Figure  2.  Comparative analysis of secondary structure composition of RGS proteins in model fungi and pathogens

    图  3  不同类型RGS蛋白间的遗传关系

    酿酒酵母 S. cerevisiae S288c:Sst2|YLR452C, Rgs2|YOR107W, Rax1|YOR301W, Mdm1|YML104C;构巢曲霉 A. nidulans:FIbA|ANIA_05893, RgsA|ANIA_05755, RgsB|ANIA_03622, RgsC|ANIA_01377, GprK|ANIA_05799;新型隐球菌 C. neoformans:Crg1|AAR06255.1, Crg2|AAR06255.1, Crg3|AAR06255.1;稻瘟菌M. oryzae:MoRGS1-MoRGS8|MGG_14517, MGG_03146, MGG_03726, MGG_00990, MGG_08735, MGG_09618, MGG_11693, MGG_13926;轮枝镰孢菌 F. verticillioides:RgsA|FVEG_11363, RgsB|FVEG_09572, RgsC1|FVEG_03826, RgsC2|FVEG_05340, FlbA1|FVEG_08855, FlbA2|FVEG_06192;玉米赤霉菌G. zeae:FgFlbA|FG05_03597, FgFlbB|FG05_06228, FgRgsA|FG05_04301, FgRgsB|FG05_01503, FgRgsB2|FG05_08679, FgRgsC|FG05_13543, FgGprK|FG05_04628;禾谷炭疽菌 C. graminicola:CgRGS1|GLRG_08725, CgRGS2|GLRG_02968, CgRGS3|GLRG_06020, CgRGS4|GLRG_02926, CgRGS5|GLRG_05339, CgRGS6|GLRG_08761;希金斯炭疽菌 C. higginsianum:ChRGS1|CH063_02487, ChRGS2|CH063_15195, ChRGS3|CH063_07890, ChRGS4|CH063_03696, ChRGS5|CH063_10930

    Figure  3.  Genetic relationship among different types of RGS proteins

  • [1] Wilkinson S W, Magerøy M H, Sánchez A L, et al. Surviving in a hostile world: plant strategies to resist pests and diseases[J]. Annual Review of Phytopathology, 2019, 57: 505−529. doi:  10.1146/annurev-phyto-082718-095959
    [2] 韩长志. 植物病原丝状真菌G蛋白偶联受体的研究进展[J]. 微生物学通报, 2015, 42(2):374−383.

    Han C Z. Advance in functional research of G protein-coupled receptors in phytopathogenic filamentous fungi[J]. Microbiology China, 2015, 42(2): 374−383.
    [3] McPherson K B, Leff E R, Li M H, et al. Regulators of G-protein signaling (RGS) proteins promote receptor coupling to G-protein-coupled inwardly rectifying potassium (GIRK) channels[J]. The Journal of Neuroscience: the Official Journal of the Society for Neuroscience, 2018, 38(41): 8737−8744. doi:  10.1523/JNEUROSCI.0516-18.2018
    [4] Chan R K, Otte C A. Isolation and genetic analysis of Saccharomyces cerevisiae mutants supersensitive to G1 arrest by a factor and alpha factor pheromones[J]. Molecular and Cellular Biology, 1982, 2(1): 11−20. doi:  10.1128/MCB.2.1.11
    [5] Dixit G, Kelley J B, Houser J R, et al. Cellular noise suppression by the regulator of G protein signaling Sst2[J]. Molecular Cell, 2014, 55(1): 85−96. doi:  10.1016/j.molcel.2014.05.019
    [6] Venkatapurapu S P, Kelley J B, Dixit G, et al. Modulation of receptor dynamics by the regulator of G protein signaling Sst2[J]. Molecular Biology of the Cell, 2015, 26(22): 4124−4134. doi:  10.1091/mbc.E14-12-1635
    [7] Kwon N J, Park H S, Jung S, et al. The putative guanine nucleotide exchange factor RicA mediates upstream signaling for growth and development in aspergillus[J]. Eukaryotic Cell, 2012, 11(11): 1399−1412. doi:  10.1128/EC.00255-12
    [8] Whittington A, Wang P. The RGS protein Crg2 is required for establishment and progression of murine pulmonary cryptococcosis[J]. Medical Mycology, 2011, 49(3): 263−275. doi:  10.3109/13693786.2010.512618
    [9] 张海峰. 稻瘟病菌G蛋白及MAPK信号途径相关基因的功能分析[D]. 南京: 南京农业大学, 2011.

    Zhang H F. Functional analysis of G protein and MAPK signaling pathway associated genes in Magnaporthe oryzae[D]. Nanjing: Nanjing Agricultural University, 2011.
    [10] Mukherjee M, Kim J E, Park Y S, et al. Regulators of G-protein signalling in Fusarium verticillioides mediate differential host-pathogen responses on nonviable versus viable maize kernels[J]. Molecular Plant Pathology, 2011, 12(5): 479−491. doi:  10.1111/j.1364-3703.2010.00686.x
    [11] Park A R, Cho A R, Seo J A, et al. Functional analyses of regulators of G protein signaling in Gibberella zeae[J]. Fungal Genetics and Biology, 2012, 49(7): 511−520. doi:  10.1016/j.fgb.2012.05.006
    [12] Wang Y C, Geng Z Y, Jiang D W, et al. Characterizations and functions of regulator of G protein signaling (RGS) in fungi[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2013, 97(18): 7977−7987. doi:  10.1007/s00253-013-5133-1
    [13] 乐鑫怡. 稻瘟病菌RGS家族蛋白RGS结构域的功能解析及Dynamin家族蛋白MoDnm2、MoDnm3的生物学功能研究[D]. 南京: 南京农业大学, 2017.

    Le X Y. Functional analysis of RGS domain in RGS protein family and dynamin protein MoDnm2, MoDnm3 in Magnaporthe oryzae during development and pathogenicity[D]. Nanjing: Nanjing Agricultural University, 2017.
    [14] 徐爽, 柯智健, 张凯, 等. 胶孢炭疽菌G蛋白信号调控因子CgRGS3的生物学功能[J]. 植物保护学报, 2018, 45(4):827−835.

    Xu S, Ke Z J, Zhang K, et al. Biological function of a regulator of G-protein signaling CgRGS3 in Colletotrichum gloeosporioides[J]. Journal of Plant Protection, 2018, 45(4): 827−835.
    [15] 吴曼莉, 李晓宇, 张楠, 等. 胶孢炭疽菌CgRGS2基因的克隆及生物学功能[J]. 微生物学报, 2017, 57(1):66−76.

    Wu M L, Li X Y, Zhang N, et al. Gene cloning and biological function of CgRGS2 in Colletotrichum gloeosporioides[J]. Acta Microbiologica Sinica, 2017, 57(1): 66−76.
    [16] 赵勇, 王云川, 蒋德伟, 等. 真菌G蛋白信号调控蛋白的功能研究进展[J]. 微生物学通报, 2014, 41(4):712−718.

    Zhao Y, Wang Y C, Jiang D W, et al. Advances in functional research of RGS proteins in fungi[J]. Microbiology China, 2014, 41(4): 712−718.
    [17] 邢新婧. 坚粘孢单顶孢MAPK和RGS4蛋白的功能初步研究[D]. 昆明: 云南大学, 2017.

    Xing X J. Preliminary study on functions of MAPK and RGS4 proteins in Dactylellina haptotyla[D]. Kuming: Yunnan University, 2017.
    [18] 朱小彬, 朱霞, 于一帆, 等. G蛋白信号转导调节蛋白(RGS)研究进展[J]. 中国农学通报, 2014, 30(6):248−253.

    Zhu X B, Zhu X, Yu Y F, et al. Advances of Research on Regulators of G Protein Signaling(RGS Proteins)[J]. Chinese Agricultural Science Bulletin, 2014, 30(6): 248−253.
    [19] O’Brien J B, Wilkinson J C, Roman D L. Regulator of G-protein signaling (RGS) proteins as drug targets: Progress and future potentials[J]. Journal of Biological Chemistry, 2019, 294(49): 18571−18585. doi:  10.1074/jbc.REV119.007060
    [20] 王心睿, 杨红, 廖之君. DEP结构域的结构与功能[J]. 生命的化学, 2015, 35(2):264−271.

    Wang X R, Yang H, Liao Z J. Structure and function of the DEP domain[J]. Chemistry of Life, 2015, 35(2): 264−271.
    [21] 潘华珍, 许彩民. 蛋白质PX结构域的结构和功能[J]. 生命的化学, 2002(5):395−397.

    Pan H Z, Xu C M. Structure and function of the PX domain (in Chinese)[J]. Chemistry of Life, 2002(5): 395−397.
    [22] Willars G B. Mammalian RGS proteins: multifunctional regulators of cellular signalling[J]. Seminars in Cell & Developmental Biology, 2006, 17(3): 363−376.
    [23] 祝友朋, 韩长志. 植物病原丝状真菌寄生性与RGS蛋白的关系研究[J]. 华中农业大学学报, 2020, 39(6):23−29.

    Zhu Y P, Han C Z. Relationship between parasitism and RGS protein in plant pathogenic filamentous fungi[J]. Journal of Huazhong Agricultural University, 2020, 39(6): 23−29.
    [24] Dohlman H G, Song J, Ma D, et al. Sst2, a negative regulator of pheromone signaling in the yeast Saccharomyces cerevisiae: expression, localization, and genetic interaction and physical association with Gpa1 (the G-protein alpha subunit)[J]. Molecular and Cellular Biology, 1996, 16(9): 5194−5209. doi:  10.1128/MCB.16.9.5194
    [25] Chasse S A, Flanary P, Parnell S C, et al. Genome-scale analysis reveals Sst2 as the principal regulator of mating pheromone signaling in the yeast Saccharomyces cerevisiae[J]. Eukaryotic Cell, 2006, 5(2): 330−346. doi:  10.1128/EC.5.2.330-346.2006
    [26] Versele M, de Winde J H, Thevelein J M. A novel regulator of G protein signalling in yeast, Rgs2, downregulates glucose-activation of the cAMP pathway through direct inhibition of Gpa2[J]. The EMBO Journal, 1999, 18(20): 5577−5591. doi:  10.1093/emboj/18.20.5577
    [27] Fujita A, Lord M, Hiroko T, et al. Rax1, a protein required for the establishment of the bipolar budding pattern in yeast[J]. Gene, 2004, 327(2): 161−169. doi:  10.1016/j.gene.2003.11.021
    [28] Fisk H A, Yaffe M P. Mutational analysis of Mdm1p function in nuclear and mitochondrial inheritance[J]. The journal of Cell Biology, 1997, 138(3): 485−494. doi:  10.1083/jcb.138.3.485
    [29] McConnell S J, Yaffe M P. Intermediate filament formation by a yeast protein essential for organelle inheritance[J]. Science, 1993, 260: 687−689. doi:  10.1126/science.8480179
    [30] Lee B N, Adams T H. Overexpression of flbA, an early regulator of Aspergillus asexual sporulation, leads to activation of brlA and premature initiation of development[J]. Molecular Microbiology, 1994, 14(2): 323−334. doi:  10.1111/j.1365-2958.1994.tb01293.x
    [31] Molnár Z, Mészáros E, Szilágyi Z, et al. Influence of fadAG203R and ΔflbA mutations on morphology and physiology of submerged Aspergillus nidulans cultures[J]. Applied Biochemistry and Biotechnology, 2004, 118: 349−360. doi:  10.1385/ABAB:118:1-3:349
    [32] Shin K S, Park H S, Kim Y H, et al. Comparative proteomic analyses reveal that FlbA down-regulates gliT expression and SOD activity in Aspergillus fumigatus[J]. Journal of Proteomics, 2013, 87: 40−52. doi:  10.1016/j.jprot.2013.05.009
    [33] Han K H, Seo J A, Yu J H. Regulators of G-protein signalling in Aspergillus nidulans: RgsA downregulates stress response and stimulates asexual sporulation through attenuation of GanB (Galpha) signalling[J]. Molecular Microbiology, 2004, 53(2): 529−540. doi:  10.1111/j.1365-2958.2004.04163.x
    [34] Zhang H F, Tang W, Liu K Y, et al. Eight RGS and RGS-like proteins orchestrate growth, differentiation, and pathogenicity of Magnaporthe oryzae[J]. PLoS Pathogens, 2011, 7(12): e1002450. doi:  10.1371/journal.ppat.1002450
    [35] Li X, Zhong K L, Yin Z Y, et al. The seven transmembrane domain protein MoRgs7 functions in surface perception and undergoes coronin MoCrn1-dependent endocytosis in complex with Gα subunit MoMagA to promote cAMP signaling and appressorium formation in Magnaporthe oryzae[J]. PLoS Pathogens, 2019, 15(2): e1007382. doi:  10.1371/journal.ppat.1007382
    [36] 韩长志. 禾谷炭疽菌RGS蛋白生物信息学分析[J]. 微生物学通报, 2014, 41(8):1582−1594.

    Han C Z. Bioinformatics analysis on regulators of G-protein signaling in Colletotrichum graminicola[J]. Microbiology China, 2014, 41(8): 1582−1594.
    [37] 韩长志. 希金斯炭疽菌RGS蛋白生物信息学分析[J]. 生物技术, 2014, 24(1):36−41.

    Han C Z. Bioinformatics analysis on regulators of G-protein signaling in Coletotrichum higginsianum[J]. Biotechnology, 2014, 24(1): 36−41.
    [38] 韩长志. 胶孢炭疽菌RGS蛋白生物信息学分析[J]. 河南师范大学学报(自然科学版), 2015(1):116−122.

    Han C Z. Bioinformatics analysis on regulators of G-protein signaling in Colletotrichum gloeosporioides[J]. Journal of Henan Normal University(Natural Science Edition), 2015(1): 116−122.
    [39] 吴曼莉. 橡胶树胶孢炭疽菌G蛋白信号调控因子CgRGS1、CgRGS2和CgRGS7的克隆及生物学功能[D]. 海南: 海南大学, 2017.

    Wu M L. Cloning and biological function of G protein signaling factor CgRGS1、CgRGS2 and CgRGS7 in Colletotrichum gloeosporioides[D]. Hainan: Hainan University, 2017.
  • [1] 高仲亮, 李智, 魏建珩, 龙腾腾, 王秋华, 舒立福.  基于PyroSim的林区道路防火阻隔功能研究 . 北京林业大学学报, doi: 10.12171/j.1000-1522.20200140
    [2] 李方正, 刘阳, 施瑶, 胡凯富, 郑曦.  基于生态系统服务功能模拟演算的绿色空间规划框架 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20190149
    [3] 柴媛, 傅峰, 梁善庆.  木基金属功能复合材料研究进展 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20180382
    [4] 邓娇娇, 周永斌, 殷有, 白雪娇, 高慧淋, 朱文旭.  辽东山区两种针叶人工林土壤真菌群落结构特征 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20180147
    [5] 陆梅, 孙向阳, 田昆, 任玉连, 王邵军, 王行, 彭淑娴.  纳帕海高原湿地不同退化阶段土壤真菌群落结构特征 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20170424
    [6] 刘建荣.  云顶山草本植物功能群研究 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20170066
    [7] 王修清, 王倩, 王亚萍, 冯欣, 孙建华, 孟庆恒.  杀线虫真菌Sr18发酵液对松材线虫超微结构的影响 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20170048
    [8] 齐实, 李月.  小流域综合治理的国内外进展综述与思考 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20160418
    [9] 唐贤礼, 张月, 张盾, 夏新莉, 尹伟伦.  毛果杨基因PtNRT2.7的功能初步鉴定与分析 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20160041
    [10] 佟富春, 肖以华, 岑亚美, 梁卓华, 唐祥佑, 秦文权.  广州长岗山森林土壤线虫群落的功能结构特征 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000--1522.20150233
    [11] 赵娟, 李新平, 贾黎明.  LFA方法在晋东采煤区景观结构及功能评价中的应用 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.1000-1522.20150497
    [12] 赵娜, 张媛, 李秋琦, 李茹芳, 郭惠红.  文冠果FAD2的序列与功能分析 . 北京林业大学学报, doi: 10.13332/j.cnki.jbfu.2015.02.017
    [13] 戴玉成崔宝凯, .  药用真菌桑黄种类研究 . 北京林业大学学报, doi: DOI:10.13332/j.cnki.jbfu.2014.05.017
    [14] 郑唐春, 臧丽娜, 丁浩, 曲冠证.  白桦BpMADS3 基因的功能分析 . 北京林业大学学报,
    [15] 赵广杰, 刘文静.  木质碳纤维材料的活化与功能化 . 北京林业大学学报,
    [16] 张志, 田昕, 陈尔学, 何祺胜.  森林地上生物量估测方法研究综述 . 北京林业大学学报,
    [17] 侯鹏, 蒋卫国, 曹广真.  城市湿地热环境调节功能的定量研究 . 北京林业大学学报,
    [18] 商书交, 周燕, 娄兴亮, 高述民, 范春霞.  UBL5基因的结构与功能研究 . 北京林业大学学报,
    [19] 李博, 李滨, 杨洪泽.  森林消防头盔功能和结构的设计初探 . 北京林业大学学报,
    [20] 徐文铎, 王云琦, 李雪峰, 齐春辉, 李雪萍, 赵燕东, 
    ZHAOGuang-jie, 谭炳香, 温俊宝, 张灿, 常德龙, 李贤军, 段爱国, 冯夏莲, 郑凌凌, 李吉跃, 王玉涛, 张求慧, 刘金福, 刘常富, 匡文慧, 鲁绍伟, 程占红, 吴斌, 邹大林, 张路平, 翟洪波, 何兴元, 韩士杰, 何友均, 温俊宝, 李增元, LUOWen-sheng, 张树文, 洪伟, 韩烈保, 吴庆利, 何承忠, 宋湛谦, 李吉跃, 赵广杰, 王玉杰, 白陈祥, 余新晓, 何正权, 朱天辉, 张建国, 吴斌, 张志毅, 童书振, ]陈玮, ]魏晓霞, 黄文豪, 梁小红, 张养贞, FurunoTakeshi, 刘凤芹, 林秦文, 何静, 郭忠玲, 匡秋明, 姜伟, 陈发菊, 骆有庆, 骆有庆, 李俊清, 陈尔学, RENQian, 庞勇, 郑兴波, 崔国发, 赵桂玲, 梁宏伟, 张振明, 曾会明, 许志春, 许志春, 李颖, 胡伟华, 张璧光, 安新民, 张军, PaulWolfgang, 雷渊才, 李凤兰, 刘君, 宋国正, 杨凯, 曹川健, 郑杰, 侯伟, 赵广亮, 李福海, 姚永刚, 田桂芳, 董建生, 李考学, 张全来, 张有慧, 李永波, 赫万成, 李长明, 张世玺.  真菌对泡桐木材化学成分及其结构的影响 . 北京林业大学学报,
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出版历程
  • 收稿日期:  2020-06-25
  • 修回日期:  2021-02-25
  • 网络出版日期:  2021-04-09

植物病原丝状真菌RGS的研究进展

doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
    基金项目:  国家自然科学基金项目(31960314),云南省应用基础研究计划项目(2018FG001-028)
    作者简介:

    韩长志,副教授。主要研究方向:经济林木病害生物防治与真菌分子生物学。Email:hanchangzhi2010@163.com 地址:650224 云南省昆明市盘龙区白龙寺300号西南林业大学生物多样性保护学院

  • 中图分类号: S432.4

摘要: G蛋白信号调控因子(RGS)作为G蛋白信号途径中发挥重要的负调控作用的蛋白,其功能主要表现影响真菌菌丝生长、产孢等发育阶段,以及次生代谢产物、色素合成等致病性方面。近些年,随着学术界对于植物病原丝状真菌RGS蛋白研究的不断深入,产生了大量的学术报道,然而,尚缺乏对模式真菌与植物病原丝状真菌中RGS蛋白系统性对比分析的研究报道。该文对模式真菌与植物病原丝状真菌RGS蛋白的结构、分类进行综述,并通过SMART保守结构域、二级结构组成情况以及遗传关系分析,明确了植物病原丝状真菌与模式真菌中的RGS蛋白均具有保守的RGS结构域以及相似的二级结构组成情况,以及根据RGS蛋白的序列同源性,明确真菌中RGS蛋白可分为6大类,具有不同结构域的RGS蛋白分别聚类。同时,对不同真菌中RGS蛋白功能进行综述,明确植物病原丝状真菌中RGS的数量和类型均多于模式真菌,RGS蛋白功能具有保守性和独特性特征。为今后学术界进一步开展植物病原丝状真菌中RGS蛋白的作用机制解析,以及植物病原丝状真菌与其他模式真菌中RGS蛋白之间的关系解析提供理论基础。

English Abstract

韩长志, 祝友朋. 植物病原丝状真菌RGS的研究进展[J]. 北京林业大学学报. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
引用本文: 韩长志, 祝友朋. 植物病原丝状真菌RGS的研究进展[J]. 北京林业大学学报. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
Han Changzhi, Zhu Youpeng. Advances in research on RGS of phytopathogenic filamentous fungi[J]. Journal of Beijing Forestry University. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
Citation: Han Changzhi, Zhu Youpeng. Advances in research on RGS of phytopathogenic filamentous fungi[J]. Journal of Beijing Forestry University. doi: 10.12171/j.1000-1522.20200196
  • 植物作为生物界的生产者,始终面临着真菌、细菌等诸多微生物的攻击[1]。前人研究发现,G蛋白信号途径作为真菌中重要的细胞信号转导途径,在真菌生长发育、生殖以及侵染植物致病等相关过程中发挥着重要作用。其主要包括G蛋白偶联受体、G蛋白和效应器(腺苷酸环化酶、磷脂酶、蛋白激酶、Ca2+通道、K+通道)等[2]。RGS(regulators of G-protein signaling)作为G蛋白信号传导途径中的重要负调控蛋白[3],一般通过促进Gα偶联的鸟苷三磷酸GTP水解,从而导致Gα和Gβγ亚基发生重新聚合的过程,进而造成G蛋白失活而实现快速关闭G蛋白信号途径。近些年,国内外学者就植物病原丝状真菌中的RGS展开了结构和功能等方面的研究,为了更好地明确研究内容、方法等现状,笔者利用中国知网文献数据库(CNKI)和Web of Science数据库进行文献搜索,并利用CiteSpace文献分析软件展开进一步分析,结果显示,国内外学者对于RGS的研究报道呈逐年上升趋势,最早报道为1982年关于酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)RGS蛋白sst2的研究[4],同时,学术界关于RGS的研究主要集中在酿酒酵母[5-6]、构巢曲霉(Aspergillus nidulans[7]、新型隐球菌(Cryptococcus neoformans[8]等模式真菌以及稻瘟病菌(Magnaporthe oryzae[9]、轮枝镰孢菌(Fusarium verticillioides[10]、玉米赤霉菌(Gibberella zeae[11]等植物病原丝状真菌;研究内容主要涉及上述真菌中RGS的数量、结构和功能等方面[12],且研究团队也相对集中(南京农业大学张正光教授团队[9, 13]、海南大学李晓宇副教授团队[14-15]、云南大学杨金奎教授团队[16-17]等)。前人对于RGS的研究综述主要以植物和动物为研究对象[18-19],以及对于模式真菌中RGS的功能开展了总结性报道[16],然而,尚未见有关植物病原丝状真菌与模式真菌中RGS蛋白在结构、分类以及功能等方面的系统性对比分析的报道。因此,本研究基于前人研究成果,通过对不同类型真菌中RGS蛋白的结构、分类以及功能方面进行综述,同时对比模式真菌与植物病原丝状真菌中RGS蛋白的数量、类别、保守结构域、二级结构组成情况以及遗传关系分析,以期明确植物病原丝状真菌与模式真菌中的RGS蛋白在其结构域、二级结构以及遗传关系方面存在的差异性,以期为今后学术界进一步开展植物病原丝状真菌中RGS蛋白的作用机制解析,以及植物病原丝状真菌与模式真菌中RGS之间的关系解析提供理论基础。

    • RGS蛋白在真核生物中广泛存在,其具有高度多样性和多种功能,不同RGS蛋白在氨基酸组成、理化性质方面均存在着极大的差异性,尽管如此,RGS蛋白往往都含有一个RGS结构域(RGS-like蛋白除外),其能形成9个α螺旋与活性的Gα-GTP接触,从而加速激活Gα亚基的失活[12]。前期,本研究小组通过对前人报道的8个丝状真菌(酿酒酵母、构巢曲霉、新型隐球菌、稻瘟病菌、轮枝镰孢菌、玉米赤霉菌、禾谷炭疽菌Colletotrichum graminicola、希金斯炭疽菌C. higginsianum)中共44个RGS蛋白序列利用SMART进行保守结构域预测并进行总结归纳分析,结果发现RGS蛋白结构具有高度保守性和多样性的特性,除了保守的RGS结构域,RGS蛋白还含有其他的结构域,如DEP、PX、PXA、PAS、PAC、TM(跨膜结构域)等(图1)。上述结构域具有不同的功能,从而使RGS蛋白不仅仅具有调控RGS结构域与Gα亚基的结合的功能,也具有通过其他非RGS蛋白结构域与其他蛋白发生互作的功能,因而在结构上具有将G蛋白与其他的信号途径联系起来的特点,进而来适应多变的细胞环境。具体而言,DEP结构域是一个约80个氨基酸残基组成的球形结构域[20],研究发现,该结构域存在于大多数真菌中,一般而言,该类型RGS蛋白在氨基端包含两个串联的DEP结构域,分别为DEP-A和DEP-B,该结构域是靶向特定的亚细胞膜位点,可以在靶向G蛋白偶联的信号传导途径中发挥选择性功能;同时,PX结构域则是由约120个氨基酸残基组成,其主要通过与磷脂结合的序列[21],从而发挥其作为分拣信号的功能,进而将具有该结构域的RGS蛋白定位到不同的地方。PXA结构域则是与PX结构域相结合,其主要功能在于实现液泡形态分化,以及将蛋白定位在液泡中。对于PAS结构域而言,其主要功能为参与多种信号蛋白的传递,而PAC域则出现在所有已知的具有PAS域的蛋白氨基酸残基的C末端,其功能主要表现为有助于PAS结构域折叠。此外,就TM结构域而言,诸多真菌中RGS蛋白均含有该类型结构域,所处位置或者在蛋白氨基酸残基的C端,或是在N端。通过对于RGS蛋白中所具有的结构域进行解析,明确不同RGS蛋白具有不同结构域组成,为进一步解析RGS蛋白功能具有重要的参考意义。因此,真菌中的RGS蛋白具有保守的RGS结构域和非保守的DEP、PX、PXA以及TM等结构域,上述结构域对实现RGS蛋白的功能具有重要的作用,有助于RGS蛋白实现对细胞绝大多数的信号转导进行调控,有助于RGS蛋白在其细胞的各种生理活动中发挥着重要的作用。

      图  1  不同类型RGS蛋白的结构域

      Figure 1.  Structural domain among different types of RGS proteins

    • 将RGS蛋白序列进行二级结构分析,结果表明,RGS蛋白含有无规则卷曲、α螺旋、β折叠、TM(跨膜螺旋)等二级结构,其中以α螺旋和无规则卷曲为主。将8个丝状真菌分为模式真菌和病原菌,其中,模式真菌的二级结构组成所占比例分别为44.00%、49.58%、4.25%、6.67%,病原菌的二级结构组成所占比例分别为45.09%、48.13%、3.41%、8.44%(图2),通过对比分析不同类型真菌中RGS蛋白二级结构组成情况,明确模式真菌和植物病原丝状真菌的二级结构组成相似,都是以α螺旋和无规则卷曲为主。

      图  2  模式真菌和病原菌中RGS蛋白二级结构组成对比分析

      Figure 2.  Comparative analysis of secondary structure composition of RGS proteins in model fungi and pathogens

    • 对照前人关于动物的研究结果,明确哺乳动物中已经鉴定的37个RGS蛋白根据序列同源性,可以分为8个不同的亚家族,A/RZ、B/R4、C/R7、D/R12、E/RA、F/GEF、G/GRK、H/SNX[22]。另外,还有两类D-AKAP2和RGS22(PRTD-NY2),由于其含有多个RGS结构域,并未归入上述8个亚家族中。应该指出,上述8个分类对于后续开展RGS功能研究产生了积极的效果,然而,其分类名称主要是亚家族的首个成员或描述其成员的名称,且8个亚家族具有不同的保守结构域类型。

      因此,本研究小组进一步对上述8个丝状真菌中共44个RGS蛋白根据序列同源性进行分类,结合遗传关系分析,明确其可以分为6个亚家族,且具有不同结构域的RGS蛋白分别聚类[23]图3)。但是,存在着一些蛋白并未和上述蛋白聚成同类,如模式真菌酿酒酵母S288c中的Sst2、Rgs2和Rax1,构巢曲霉中的GprK,植物病原丝状真菌稻瘟病菌中的MoRGS6,轮枝镰孢菌中的RgsC2以及玉米赤霉菌中的FgRgsB2。进一步对上述植物病原丝状真菌RGS蛋白结构进行解析,结果显示,上述现象的产生与其蛋白保守结构域有关,MoRGS6、RgsC2和FgRgsB2通过SMART预测未发现RGS结构域。

      图  3  不同类型RGS蛋白间的遗传关系

      Figure 3.  Genetic relationship among different types of RGS proteins

    • 前人研究表明,RGS蛋白在实现真菌的菌丝生长发育、产孢等无性阶段过程,以及在实现次生代谢产物合成、侵染植物、有性生殖调控等过程中具有重要作用。本文通过对模式真菌、植物病原丝状真菌中RGS蛋白的功能进行整理汇总,并进行对比分析,以期为后续植物病原丝状真菌RGS蛋白功能的研究提供重要的理论基础。

    • 模式真菌主要有酿酒酵母、构巢曲霉以及新型隐球菌等。前人研究发现,酿酒酵母S288c中有4个RGS蛋白,名称分别为Sst2(蛋白ID为YLR452C)、Rgs2(蛋白ID为YOR107W)、Rax1(蛋白ID为YOR301W)和Mdm1(蛋白ID为YML104C),其中,Sst2作为酵母酵母S288c中信息素信号调控的负调控蛋白,具有加快G蛋白Gpal的GTP酶的活性功能[24],其他3个RGS蛋白也与Gpa1结合并调节信息素信号,但活性程度较低[25]。同时,Rgs2可以通过直接激活G蛋白信号途径中的Gpa2蛋白,作为葡萄糖诱导的cAMP信号的负调节因子,可以增强或减少葡萄糖诱导的cAMP积累[26];Rax1则是酿酒酵母双极发芽模式所特需的蛋白,该蛋白缺失会改变axl1(胰岛素降解酶家族成员)单倍体的双极性模式向轴向模式的逆转,也改变了bud3(萌芽位点)和bud4单倍体的双极性模式[27]。此外,在核和线粒体遗传中的功能突变分析,Mdm1蛋白与人类的RGS-PX1结构和溶解性相似,是在高温中维持细胞核和线粒体遗传中所必须的[2829]

      构巢曲霉有5个RGS蛋白,分别为FIbA、RgsA、RgsB、RgsC和GprK,其中,FlbA调控其分生孢子的产生[30],该蛋白缺失会导致分生孢子萌发形态和数量发生改变,芽管变大,自溶过程中菌丝碎裂率降低[31],同时,研究发现,该蛋白可以下调GLIT(AFUA_6G09740:胶质毒素氧化还原酶/硫氧还蛋白还原酶)表达和SOD(超氧化物歧化酶)活性,表明FlbA介导的信号调控对构巢曲霉与活性氧和外源胶质毒素解毒相关的细胞反应产生负面影响[32]。此外,RgsA负调控Gβ介导的信号转导,该蛋白缺失则导致其菌落减小,气生菌丝增加,棕色色素积累增加,分生孢子和营养菌丝对氧化和热胁迫的耐受性增强[33]。目前,学术界尚未见有关RgsB、RgSC和GprK等蛋白的功能报道。

      新型隐球菌C. neoformans有3个RGS蛋白,分别为Crg1、Crg2和Crg3,其中,Crg1是G蛋白Gpa2和Gpa3的激活蛋白,是信息素响应有性生殖的关键调控因子,同时,Crg2参与控制Gpa1-cAMP毒力和信息素交配信号联合。目前,学术界尚未见有关Crg3的功能报道。

    • 学术界对于危害农林业生产中重要农作物、经济作物、果树等植物的病原菌进行梳理,明确多种植物病原真菌,主要涉及稻瘟病菌、炭疽菌属真菌、灰葡萄孢菌、轮枝镰孢菌、玉米赤霉菌以及禾谷炭疽菌等。前人研究发现,稻瘟病菌有8个RGS蛋白,分别为MoRGS1 ~ MoRGS8,其中,MoRgs1蛋白控制稻瘟病菌的分生孢子和附着胞形成,同时,MoRgs1蛋白和MoRgs4蛋白均可以正向调节该病菌在植物表面疏水性、其分生孢子和交配等[9]。此外,MoRgs4蛋白还具有调节稻瘟病菌产生漆酶和过氧化物酶活性的功能。进一步研究发现稻瘟病菌中的MoRgs1、MoRgs2、MoRgs3、MoRgs4、MoRgs6和MoRgs7等6个RGS蛋白对其芽管生长和附着胞形成过程中发挥着重要作用。MoRgs1蛋白通过负调控Gα、MoMagB来调节交配,并参与维持细胞壁的完整性。虽然上述RGS蛋白在实现参与细胞内cAMP水平的控制方面均具有一定作用,但是仅有MoRgs1蛋白、MoRgs3蛋白、MoRgs4蛋白以及MoRgs7蛋白等4个RGS蛋白对于实现完全毒力是必需的[34]。MoRgs7蛋白感觉到表面疏水性后,与Gα、MoMagA偶联,经历了从质膜到内体的内吞转运,以类似于GPCR的方式来感知环境信号,并且它与其他不同功能的蛋白一起,促进附着胞功能和致病性的发育过程所需的cAMP信号[35]。目前,学术界尚未见有关MoRgs5、MoRgs8的功能报道。

      轮枝镰孢菌中具有6个RGS蛋白,其名称分别为RgsA、RgsB、RgsC1、RgsC2、FlbA1和FlbA2等。前人通过对上述6个RGS蛋白转录表达分析,结果表明,RgsB、FlbA1以及FlbA2等蛋白对于分生孢子产生和毒素形成方面具有负调控作用,然而,与上述蛋白功能相反,RgsC1则具有正调控功能,以及调节玉米籽粒中乙烯的生物合成途径,同时,还对该病菌对寄主/环境因素的反应有影响。目前,学术界尚未见有关RgsC2蛋白的功能报道。

      玉米赤霉菌中具有7个RGS蛋白,其名称分别为FgFlbA、FgFlbB、FgRgsA、FgRgsB、FgRgsB2、FgRgsC和FgGprK[11]。在上述7个RGS蛋白中,FgRgsA和FgRgsB蛋白在病原菌营养生长过程中发挥着重要作用,而FgFlbB、FgRgsB和FgRgsC等3个RGS蛋白在病原菌的分生孢子形态方面发挥着作用,同时,FgRgsA、FgFlbA在病原菌分生孢子萌发中起作用,FgRgsA、FgRgsB、FgFlbA等3个RGS蛋白在病原菌毒素产生和毒力中起作用。目前,学术界尚未见有关FgRgsB2和FgGprK的功能报道。

      前期本研究小组通过同源比对以及关键词搜索等方法对禾谷炭疽菌、希金斯炭疽菌以及胶孢炭疽菌(Colletotrichum gloeosporioide)中的RGS蛋白开展了找寻及其生物信息学分析的研究工作,明确上述植物病原丝状真菌中的RGS蛋白数量分别为6个(CgRGS1~6)[36]、5个(ChRGS1~5)[37]以及14个(CgNRGS1~7、Cg14RGS1~7)[38]。目前,尚未对其开展功能方面的研究工作。同时,学术界对于引起橡胶炭疽病的胶孢炭疽菌中RGS开展了研究工作,明确有10个RGS蛋白(CgRGS1~10),影响着病原菌营养生长、分生孢子产生、细胞壁完整性及致病力等[39]。研究发现敲除CgRGS1、CgRGS2、CgRGS3、CgRGS4、CgRGS7后,都表现出营养生长缓慢,分生孢子产量降低,附着胞形成率下降和致病力减弱。另外敲除CgRGS1还影响着芽管分化率,敲除CgRGS2后对氧化压力及十二烷基硫酸钠(SDS)敏感,敲除CgRGS3和CgRGS4后高渗耐受性增强,黑色素减少,对不同细胞壁胁迫因子及H2O2敏感性发生改变,胞外漆酶及过氧化氢酶活性降低,敲除CgRGS9后无变化。目前,学术界尚未见有关CgRGS5、CgRGS6、CgRGS8的功能报道。

    • 植物病原丝状真菌中RGS蛋白的数量明显高于非致病性的模式真菌,进一步将植物病原丝状真菌按营养类型进行分类,明确半活体营养型病原菌(M. oryzaeG. zeaeC. gloeosporioide)的RGS蛋白数量明显高于死体营养型病原菌(F. verticillioides)。这种数量上的差异是否与真菌在获取植物营养物质过程中的营养生长方式有关,或者与病原菌的致病性强弱有关,均有待于进一步深入研究。

    • 植物病原丝状真菌中RGS蛋白种类存在C类和E类,其中,C类RGS蛋白中RGS结构域与一个七跨膜基序相连,而七跨膜基序是G蛋白偶联受体GPCRs(G Protein-Coupled Receptors)的重要标志;而E类RGS蛋白中PAS结构域则参与许多信号蛋白的传递,被用作信号传感器,上述两种类别RGS蛋白仅存在于植物病原丝状真菌中,其功能的发挥是否与其致病性有较大的关系,有待于进一步深入研究。

    • 植物病原丝状真菌和模式真菌中RGS蛋白的二级结构均具有无规则卷曲、α螺旋、β折叠和TM等结构,其中尤以α螺旋和无规则卷曲为主,且两者在二级结构各部分组成的比例方面相差不大,同时,根据保守结构域分类发现B、C、D3类RGS蛋白不具有TM。同时预测发现RGS结构域的二级结构仅具有无规则卷曲和α螺旋结构,故RGS蛋白的二级结构和三级结构的特征是否与RGS蛋白发挥作用存在着较大的关系,其关系如何均有待于进一步深入研究。

    • 当前,学术界关于真核生物中RGS的研究还在不断地深入,特别是随着基因组学和生物信息学分析技术的不断提高,危害植物的其他病原真菌的RGS不断得以发现,对于进一步对比分析不同营养类型植物病原丝状真菌与RGS蛋白之间的关系,以及不同类型RGS蛋白结构域和功能之间的关系,发挥着重要的作用。一些诸如DEP、PAS、PAC、PXA、PX、TM等特殊结构域的功能也将进一步在丝状真菌得以明确,同时,上述非保守结构域和RGS保守结构域之间的关系及具有不同结构域的RGS蛋白之间的关系均有待于今后开展深入研究。此外,在哺乳动物中,前人已经明确有以下3种方式调节G蛋白的信号转导途径。一方面,RGS蛋白作为GTP可以激活其他蛋白,一般通过刺激Gα-GTP发生水解反应,从而促进三聚体复合蛋白的形成,导致使G蛋白信号途径中关键蛋白失活;另一方面,RGS蛋白则是通过竞争性结合G蛋白亚基的效应器,从而实现抑制G蛋白亚基与其效应器的结合;此外,第三种方式则是,RGS蛋白通过调节Gβγ二聚体与效应分子的结合能力,进而实现增强Gα与Gβγ二聚体的亲和力,并在GTP发生水解之后,加速三聚体G蛋白的重组反应,从而切断G蛋白信号传导。然而,丝状真菌中RGS蛋白的调控机制尚不明确,有待于进一步深入研究。通过未来学术界对于植物病原丝状真菌中RGS功能的进一步解析,将有助于找寻和识别植物病原丝状真菌的作用新靶点,有助于推动用于预防和治疗植物病害的新型农药的开发和利用。

参考文献 (39)

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